Alkalische Protease aus Bacillus licheniformis wird eingesetzt, um proteinreiche Nebenströme aus Fisch- und Garnelenverarbeitung enzymatisch in löslichere Peptide, Aminosäuren und Protein-Hydrolysate zu überführen. Für B2B-Anwender ist sie vor allem dann relevant, wenn Köpfe, Haut, Gräten, Eingeweide, Schalenanteile oder Schnittreste nicht entsorgt, sondern als Rohstoff für Futtermittel, Aquafeed, Heimtierfutter, Geschmackszutaten oder technische Proteinfraktionen genutzt werden sollen [1].
Enzymes.bio bietet dieses Produkt online in 1-kg-Einheiten an; Enzymes.bio ist dabei Lieferant, nicht Hersteller und kein Labor. CoA und SDS werden bei der Bestellung mitgeliefert, während die tatsächliche Produktleistung im Betrieb vom Rohstoff, der Zerkleinerung, pH- und Temperaturführung, Reaktionszeit, Durchmischung und nachgeschalteten Trennung abhängt .
Eine Protease spaltet Peptidbindungen, also die chemischen Bindungen zwischen Aminosäuren in Proteinen. Bei Fisch- und Garnelennebenströmen bedeutet das: Große, teils unlösliche Proteinstrukturen werden in kürzere Peptide und freie Aminosäuren zerlegt; dadurch verschiebt sich ein Teil der Proteinfraktion aus der festen Matrix in die wasserlösliche Phase, die anschließend getrennt, konzentriert oder getrocknet werden kann [1].
Das Produkt ist als alkalische Protease auf Basis von Bacillus licheniformis für die Hydrolyse von Fisch- und Garnelenresten beschrieben. Der Begriff „alkalisch“ ist dabei technologisch wichtig: Solche Proteasen sind für Prozesse gedacht, die nicht stark sauer geführt werden, sondern im neutralen bis alkalischen Milieu arbeiten; das passt zu vielen Anwendungen, in denen Proteinaufschluss, Löslichkeitsverbesserung und Trennbarkeit im Vordergrund stehen .
Für die Praxis ist die Enzymreaktion kein isolierter Laborschritt, sondern Teil einer Verarbeitungslinie. Typisch sind Zerkleinerung des Rohmaterials, Einmischen des Enzyms, Reaktionsführung unter definierten Prozessbedingungen, thermische Inaktivierung und anschließende Trennung in Öl-, wässrige Protein- und Feststofffraktionen; Alfa Laval beschreibt diese Grundlogik für die industrielle Produktion von Fischprotein-Hydrolysaten [1].
Bei der Fischverarbeitung entstehen neben Filets oder verkaufsfähigen Hauptprodukten erhebliche Mengen an Köpfen, Häuten, Gräten, Eingeweiden, Restfleisch und weiteren proteinreichen Fraktionen. Diese Materialien verderben schnell, entwickeln Geruch, binden Kühl- und Entsorgungskapazität und enthalten gleichzeitig Proteine, Lipide, Mineralstoffe und bioaktive Peptidvorstufen, die bei geeigneter Verarbeitung wirtschaftlich genutzt werden können [1].
Die enzymatische Hydrolyse setzt genau an diesem Widerspruch an: Der Nebenstrom ist technologisch anspruchsvoll, aber stofflich wertvoll. Durch Proteasespaltung entstehen löslichere Proteinfraktionen, die als Fischprotein-Hydrolysate in Tierernährung, Aquafeed, Heimtierfutter, Brühen, Fischsaucen, Peptidfraktionen, Kollagen-bezogenen Zutaten oder funktionellen Lebensmittel- und Kosmetikrohstoffen weiterverarbeitet werden können [1].
Bei Garnelen- und Krustentiernebenströmen kommt zusätzlich die besondere Matrix aus Protein, Chitin, Mineralstoffen und Pigmenten hinzu. Eine alkalische Protease löst nicht Chitin selbst auf, kann aber proteinische Bestandteile aus der Schalen- und Gewebematrix abbauen und damit die Deproteinisierung sowie die Gewinnung einer wässrigen Peptidfraktion unterstützen; Studien zu Proteasen in marinen Nebenströmen beschreiben diesen Ansatz als relevante enzymatische Alternative zu rein chemischen Aufschlussverfahren [2].
Proteine sind lineare Polymere aus Aminosäuren, die sich zu gefalteten, teils vernetzten und in Gewebe eingebetteten Strukturen organisieren. Eine Protease greift nicht beliebige Moleküle an, sondern katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen: Wasser wird formal in die Bindung eingebaut, die Proteinkette wird an dieser Stelle gespalten, und es entstehen kürzere Peptide mit neuen Amino- und Carboxylenden [3].
Viele alkalische Proteasen aus Bacillus-Arten gehören funktionell zu den Serinproteasen. Bei dieser Enzymklasse bildet ein Serinrest im aktiven Zentrum gemeinsam mit weiteren katalytischen Aminosäuren ein Reaktionszentrum, das die Peptidbindung polarisiert, ein kurzlebiges Acyl-Enzym-Zwischenprodukt bildet und dieses anschließend durch Wasser wieder auflöst; dadurch kann ein Enzymmolekül nacheinander viele Peptidbindungen umsetzen [4].
Für Fisch- und Garnelenreste ist dieser Mechanismus besonders relevant, weil die Rohstoffe aus sehr unterschiedlichen Proteinfraktionen bestehen: myofibrillären Muskelproteinen, Kollagen aus Haut und Bindegewebe, Enzymen und Strukturproteinen aus Innereien sowie proteinischen Anhaftungen an Schalenmaterial. Eine Endoprotease, die innerhalb der Proteinkette spaltet, kann diese großen Strukturen rasch verkürzen und damit Viskosität, Löslichkeit, Partikelbindung und Trennverhalten verändern [3].
Die Reaktion ist jedoch nicht gleichbedeutend mit vollständigem Abbau bis zu einzelnen Aminosäuren. Industriell ist oft ein kontrollierter Hydrolysegrad erwünscht: Zu wenig Spaltung lässt Feststoffe und unlösliche Proteinaggregate zurück; zu viel Spaltung kann sensorische Eigenschaften, Bitterkeit, Osmolalität, Schaumbildung, Emulgierverhalten oder Trocknungseigenschaften ungünstig beeinflussen [5].
Bacillus licheniformis ist in der Enzymtechnologie etabliert, weil Bacillus-Arten Proteine effizient nach außen sekretieren können. Für industrielle Enzymproduktion ist diese Eigenschaft entscheidend: Extrazelluläre Enzyme lassen sich aus Fermentationsbrühen leichter gewinnen als intrazelluläre Proteine, und B. licheniformis wird in der Fachliteratur regelmäßig als robuster Organismus für technische Proteasen beschrieben [6].
Die Relevanz von B. licheniformis liegt nicht nur in der Produktion, sondern auch in der Art der Enzyme. Alkalische Proteasen aus Bacillus-Quellen sind in vielen Branchen verbreitet, weil sie Proteinverschmutzungen, Rohproteinstrukturen oder Gewebematerial unter Prozessbedingungen abbauen können, die für saure Proteasen nicht optimal sind; dazu zählen Anwendungen in Lebensmitteln, Waschmitteln, Leder-, Futtermittel- und Nebenstromverarbeitung .
Trotzdem sollte man nicht von der Organismenbezeichnung allein auf jedes Prozessresultat schließen. Eine Handelsprotease ist ein definiertes Produkt für einen bestimmten Einsatzzweck, aber die im Betrieb erzielte Hydrolyse hängt vom Substrat ab: Lachsreste, Weißfischgräten, Garnelenschalen, Fischinnereien oder gemischte Filetiernebenströme unterscheiden sich stark in Fettgehalt, Kollagenanteil, Mineralstofflast, Partikelstruktur und natürlicher Enzymaktivität [1].
Die enzymatische Hydrolyse konkurriert in der Praxis nicht nur mit Entsorgung, sondern auch mit thermischer Verarbeitung, saurer oder alkalischer chemischer Hydrolyse und klassischer Fischmehlproduktion. Ihr Vorteil liegt vor allem in der selektiveren Proteinspaltung unter vergleichsweise kontrollierbaren Bedingungen; die Herausforderung liegt in der Prozessführung und im Erreichen einer konstanten Hydrolysatqualität aus schwankenden Rohstoffen [1].
| Ansatz | Hauptwirkung auf Fisch- und Garnelenreste | Typische Stärken | Typische Grenzen |
|---|---|---|---|
| Enzymatische Hydrolyse mit alkalischer Protease | Spaltet Peptidbindungen und erhöht den Anteil löslicher Peptide | Steuerbare Proteinspaltung, bessere Trennung von wässriger Proteinphase und Feststoffen, mögliche Geschmacks- und Funktionalitätssteuerung | Ergebnis abhängig von Rohstoff, pH, Temperatur, Zeit, Durchmischung und Inaktivierung |
| Thermische Verarbeitung ohne gezielte Enzymzugabe | Denaturiert Proteine, trennt Öl und Wasser teilweise durch Hitze | Robust, etabliert, gut mit Dekanter/Separator kombinierbar | Weniger gezielte Peptidbildung, Risiko von Überhitzung, geringere Kontrolle über Peptidprofil |
| Saure oder alkalische chemische Hydrolyse | Spaltet Proteine chemisch unter harschen Bedingungen | Starker Aufschluss möglich, unabhängig von Enzymspezifität | Geringere Selektivität, stärkere Salzlast oder Neutralisationsbedarf, potenziell stärkere Qualitätsveränderungen |
| Fischmehl-/Presskuchenroute | Stabilisiert und trocknet proteinreiche Masse | Bewährte Massenverwertung, einfache Vermarktung in etablierten Kanälen | Geringere Differenzierung als Peptid- oder Hydrolysatprodukt, Wert abhängig von Standardrohprotein und Fett |
Der Vergleich zeigt, warum eine alkalische Protease kein universeller Ersatz für andere Verfahren ist, sondern ein Werkzeug zur gezielten Wertsteigerung. Besonders sinnvoll ist sie, wenn der gewünschte Produktnutzen aus löslichen Peptiden, verbesserter Verdaulichkeit, Geschmack, Funktionalität oder Trennbarkeit entsteht und nicht nur aus der Trocknung einer gemischten Reststoffmasse [1].
Die Enzymreaktion beginnt nicht mit der Dosierung, sondern mit dem Rohstoff. Frische, Temperaturhistorie, mikrobiologische Belastung, Fettgehalt und mechanische Vorzerkleinerung bestimmen, wie gut die Protease an ihr Substrat gelangt; große Grätenstücke, intakte Hautlagen oder dicht gepackte Garnelenschalen bieten weniger zugängliche Oberfläche als fein zerkleinerte, gut suspendierte Nebenströme [1].
Zerkleinerung erhöht die Oberfläche und verkürzt Diffusionswege, kann aber auch Fett freisetzen, Emulsionen stabilisieren oder die spätere Fest-Flüssig-Trennung erschweren. In der Praxis ist daher nicht die maximale Zerkleinerung automatisch optimal, sondern ein Kompromiss aus Enzymzugänglichkeit, Pumpbarkeit, Mischbarkeit, Separatorleistung und gewünschter Partikelabtrennung [1].
Alkalische Proteasen werden für Prozesse ausgewählt, in denen das Milieu zur Enzymklasse passt. Der pH beeinflusst die Ladung von Proteinoberflächen und Aminosäuren im aktiven Zentrum; die Temperatur beeinflusst Reaktionsgeschwindigkeit, Substratdenaturierung, Viskosität und Enzymstabilität. Beide Größen wirken zusammen, weshalb ein Prozessfenster nicht isoliert, sondern entlang des Zielprodukts betrachtet werden muss [3].
Die Reaktionszeit steuert den Hydrolysegrad. Am Anfang werden zugängliche Bindungen rasch gespalten, wodurch große Proteine in Peptidgemische übergehen; später nimmt der Grenznutzen häufig ab, weil schwer zugängliche Substrate verbleiben oder bereits gebildete Peptide weiter verkürzt werden. Ein längerer Prozess kann daher mehr Löslichkeit bringen, aber zugleich Bitterkeit, Salzempfindlichkeit oder veränderte funktionelle Eigenschaften begünstigen [5].
Proteasen arbeiten an Grenzflächen zwischen gelösten, suspendierten und festen Proteinstrukturen. Ungleichmäßige Durchmischung führt zu lokalen Über- oder Unterbehandlungen: In einem Bereich kann der Hydrolysegrad steigen, während andere Partikel kaum aufgeschlossen werden. Bei viskosen Fisch- oder Garnelenmaischen ist daher eine ausreichende, aber nicht übermäßig scherende Bewegung wichtig [1].
Nach Erreichen des gewünschten Zustands wird die Reaktion üblicherweise durch Erhitzen beendet. Diese Inaktivierung ist technologisch relevant, weil eine weiterlaufende Proteolyse während Lagerung, Separation oder Verdampfung die Produktqualität verändern kann; Alfa Laval beschreibt die thermische Enzymdeaktivierung als Bestandteil der Verarbeitung von Fischprotein-Hydrolysaten [1].
Nach der Hydrolyse liegt kein fertiges Endprodukt vor, sondern ein Mehrphasensystem. Je nach Rohstoff und Prozess entstehen Öl, eine wässrige Phase mit gelösten Proteinen, Peptiden und Aminosäuren sowie unlösliche Feststoffe wie Knochen, Schalen, Mineralien oder nicht hydrolysierte Gewebeteile; die wirtschaftliche Qualität hängt stark davon ab, wie sauber diese Fraktionen getrennt werden [1].
Eine gute Hydrolyse kann die Freisetzung von Öl erleichtern und die Proteinfraktion in die Wasserphase verschieben. Gleichzeitig können kleine Peptide und emulgierende Proteinfragmente Öl-Wasser-Grenzflächen stabilisieren. Deshalb ist die Enzymführung immer mit der nachgeschalteten Trenntechnik zu denken: Dekanter, Separator, Filtration, Verdampfung und Trocknung reagieren empfindlich auf Viskosität, Emulsionsstabilität und Feststoffbeladung [1].
Fischprotein-Hydrolysate werden häufig als hochwertige Protein- und Peptidquellen in Futtermitteln betrachtet. In Aquafeed können sie neben Nährwert auch palatability-relevante Komponenten liefern; kurze Peptide und freie Aminosäuren können Futteraufnahme und sensorische Attraktivität beeinflussen, wobei die konkrete Wirkung vom Rohstoff, Hydrolysegrad und Rezepturkontext abhängt [1].
Für Heimtierfutter sind Hydrolysate ebenfalls interessant, weil sie Geschmack, Geruch und Rezepturprofil prägen können. Der Begriff „Palatant“ ist hier wichtig: Es geht nicht nur um Rohprotein, sondern um geschmacks- und geruchsaktive Fraktionen, die in Nass- oder Trockenfutterformulierungen eingesetzt werden können. Die enzymatische Hydrolyse bietet dafür eine steuerbarere Route als ein unspezifischer thermischer Abbau [1].
Proteinhydrolysate aus marinen Rohstoffen können Umami-, Brühe-, Fisch- und fermentationsähnliche Geschmacksnoten liefern. Proteasen erzeugen Peptid- und Aminosäureprofile, die in Brühen, Saucen, Würzgrundlagen oder fermentationsnahen Produkten genutzt werden können; Alfa Laval nennt Brühen und Fischsaucen ausdrücklich als mögliche Produktkategorien aus Fischhydrolysaten [1].
Die sensorische Steuerung ist jedoch anspruchsvoll. Bittere Peptide entstehen häufig, wenn hydrophobe Proteinbereiche freigesetzt und nicht weiter passend abgebaut werden. In der Fachliteratur wird Bitterkeit als wiederkehrende Herausforderung bei Proteinhydrolysaten beschrieben; sie lässt sich durch Enzymauswahl, Hydrolysegrad, Prozesszeit, Rohstoffmischung und gegebenenfalls weitere Verarbeitung beeinflussen, aber nicht allein durch „mehr Protease“ lösen [5].
Fischhaut, Gräten und Bindegewebe enthalten kollagenreiche Fraktionen. Eine alkalische Protease kann Kollagenstrukturen und Begleitproteine beeinflussen, ist aber nicht automatisch ein spezifisches Kollagenase-System. Für kollagenbezogene Produkte ist daher entscheidend, ob das Ziel Gelatine, Kollagenpeptide, allgemeines Fischhydrolysat oder eine definierte Peptidfraktion ist [1].
Funktionelle Eigenschaften wie Löslichkeit, Emulgierfähigkeit, Schaumbildung, Wasserbindung und Viskosität hängen direkt von Peptidlänge, Ladungsverteilung und hydrophoben Sequenzen ab. Eine kontrollierte Proteolyse kann Funktionalität verbessern, eine übermäßige Spaltung kann sie aber auch zerstören, weil zu kurze Peptide weniger Struktur für Grenzflächen oder Netzwerke bereitstellen [7].
Bei Garnelenresten stehen häufig Köpfe, Schalen und Schälabfälle im Vordergrund. Die Protease kann proteinische Anteile lösen oder abbauen, während Chitin und Mineralfraktionen weitgehend separat betrachtet werden müssen. Dadurch kann enzymatische Deproteinisierung ein Baustein in einer Kette sein, die Protein-Hydrolysat, Chitin- oder Chitosan-Vorprodukte, Pigmentfraktionen und mineralische Reststoffe trennt [2].
Der Vorteil gegenüber harscher Chemie liegt in der potenziell milderen Behandlung der Matrix und in der Möglichkeit, die Proteinfraktion als Hydrolysat zu nutzen, statt sie nur zu entfernen. Die Grenze liegt darin, dass Schalenabfälle heterogen sind und neben Proteinen auch Calciumcarbonat, Pigmente, Lipide und Chitin enthalten; eine Protease adressiert nur den proteinischen Anteil des Problems [2].
Gut belegt ist der Grundmechanismus: Proteasen hydrolysieren Peptidbindungen und verkleinern Proteine zu Peptiden und Aminosäuren. Diese biochemische Funktion ist die Grundlage für zahlreiche industrielle Anwendungen von Proteasen, darunter Lebensmittelverarbeitung, Reinigungsanwendungen, Lederprozesse, Futtermittel und Verarbeitung proteinreicher Nebenströme [3].
Ebenfalls gut beschrieben ist die industrielle Logik der Fischprotein-Hydrolyse. Alfa Laval stellt die enzymatische Verarbeitung von Fischnebenprodukten als Verfahren dar, bei dem aus Köpfen, Haut, Gräten, Eingeweiden und anderen Reststoffen Peptide, Aminosäuren, Öl und weitere Fraktionen gewonnen werden können; entscheidend sind dabei Reaktorführung, Inaktivierung und Trennung [1].
Für Bacillus licheniformis ist die industrielle Plausibilität hoch, weil der Organismus als Quelle und Produktionsplattform für technische Proteasen etabliert ist. Genomische und biotechnologische Arbeiten zu B. licheniformis stützen seine Rolle als industriell relevante Bacillus-Art, insbesondere im Kontext extrazellulärer Enzyme und Proteinsekretion [6].
Begrenzter ist die öffentlich zugängliche Evidenz für jedes einzelne Handelsprodukt in jeder einzelnen Rohstoffmatrix. Ein Produkt kann für Fisch- und Garnelenrest-Hydrolyse vorgesehen sein, aber eine Anlage mit ölreichen Lachsresten, eine Garnelenschalenlinie und eine Weißfisch-Filetierlinie werden unterschiedliche Hydrolysate erzeugen. Produktidentische, rohstoff- und anlagenspezifische Leistungsdaten lassen sich daher nicht aus allgemeinen Proteasequellen ableiten .
Das erste Ziel ist meist Löslichkeit. Wenn unlösliche Muskel-, Bindegewebs- oder Schalenproteine in kürzere Peptide überführt werden, steigt der Anteil der Proteinfraktion in der wässrigen Phase. Das erleichtert die Weiterverarbeitung zu flüssigen Konzentraten, Pasten oder getrockneten Pulvern, sofern die nachgeschaltete Trennung und Trocknung auf die entstehende Matrix ausgelegt ist [1].
Das zweite Ziel ist Verdaulichkeit beziehungsweise biologische Zugänglichkeit. Kürzere Peptide können in Futtermittelanwendungen technologisch interessant sein, weil sie bereits teilweise vorhydrolysiert sind. Dennoch ersetzt ein Hydrolysat keine vollständige Rezepturbewertung: Aminosäuremuster, Aschegehalt, Salzlast, Fettstabilität und mikrobiologische Qualität bleiben entscheidend für die tatsächliche Verwendung [7].
Das dritte Ziel ist sensorische oder funktionelle Differenzierung. Ein Hydrolysat kann Brühe-, Fisch-, Umami- oder fermentationsähnliche Noten liefern, aber auch Bitterkeit, adstringierende Eindrücke oder unerwünschte Gerüche entwickeln. Die Protease bestimmt einen Teil des Peptidprofils, während Rohstofffrische, Oxidation von Lipiden, thermische Belastung und Lagerung das Gesamtprofil stark mitprägen [5].
Eine alkalische Protease ist kein Mittel zur Sanierung verdorbener Rohstoffe. Wenn Fisch- oder Garnelenreste bereits stark mikrobiell belastet, oxidiert oder sensorisch geschädigt sind, kann Proteolyse die Matrix zwar spalten, aber unerwünschte Abbauprodukte, Amine, Oxidationsnoten oder mikrobiologische Risiken nicht einfach entfernen. Rohstofflogistik und Hygiene bleiben daher zentrale Erfolgsfaktoren [1].
Auch die pH-Eignung ist eine echte Grenze. Wird ein Prozess bewusst stark sauer geführt, etwa aus mikrobiologischen, sensorischen oder chemischen Gründen, ist eine alkalische Protease nicht automatisch die passende Wahl. Umgekehrt kann ein alkalisches Prozessfenster Proteinstrukturen öffnen und die Proteaseleistung unterstützen, muss aber mit Endproduktanforderungen und nachgeschalteter Neutralisation oder Formulierung vereinbar sein [3].
Schließlich ist mehr Enzym oder längere Reaktionszeit nicht gleichbedeutend mit besserer Wertschöpfung. Sobald der Zielhydrolysegrad erreicht ist, kann weitere Spaltung die gewünschte Peptidgrößenverteilung verschieben, funktionelle Eigenschaften verschlechtern oder Bitterkeit verstärken. Die wirtschaftliche Optimierung liegt deshalb im Zusammenspiel aus Enzymkosten, Reaktorzeit, Ausbeute, Trennbarkeit und Verkaufsspezifikation des Hydrolysats [5].
Enzymes.bio stellt dieses Enzymprodukt als B2B-Lieferant online bereit und beschreibt es als alkalische Bacillus licheniformis-Protease für die Hydrolyse von Fisch- und Garnelenresten. Enzymes.bio ist kein Hersteller und kein Labor; die Plattform liefert das Produkt in 1-kg-Einheiten, und CoA sowie SDS werden bei der Bestellung mitgeliefert .
Für Anwender ist diese Rollenklärung wichtig. Die Produktseite kann den vorgesehenen Einsatzbereich und die Bereitstellung dokumentieren, ersetzt aber keine betriebliche Prozessentwicklung, keine lebensmittelrechtliche Endproduktbewertung und keine Validierung einer konkreten Hydrolysatlinie. Gerade bei Nebenströmen mit natürlicher Schwankung muss die technische Eignung im eigenen Prozesskontext bewertet werden .
Alkalische Protease aus Bacillus licheniformis ist ein technisch plausibles Enzym für Betriebe, die Fisch- und Garnelenreste nicht nur stabilisieren, sondern gezielt in lösliche Protein-Hydrolysate überführen möchten. Der Kernnutzen liegt in der enzymatischen Spaltung von Peptidbindungen, wodurch große Proteinstrukturen zu kleineren Peptiden und Aminosäuren werden und sich Protein-, Öl- und Feststofffraktionen besser weiterverarbeiten lassen [1].
Die stärkste Evidenz betrifft den allgemeinen Protease-Mechanismus und die etablierte industrielle Fischprotein-Hydrolyse. Die Anwendung ist jedoch kein Ein-Knopf-Prozess: Rohstoffqualität, Zerkleinerung, pH, Temperatur, Reaktionszeit, Durchmischung, thermische Inaktivierung und Trennung bestimmen gemeinsam, ob ein Hydrolysat für Aquafeed, Heimtierfutter, Brühen, Fischsaucen, funktionelle Zutaten oder technische Proteinfraktionen geeignet ist [3].
Für B2B-Anwender ist die realistische Erwartung daher: Das Enzym ist ein Werkzeug zur kontrollierten Proteolyse, nicht der alleinige Garant für ein marktfähiges Endprodukt. Richtig eingesetzt kann es helfen, proteinreiche marine Nebenströme aufzuwerten, lösliche Peptidfraktionen zu gewinnen und die stoffliche Nutzung von Fisch- und Garnelenresten zu verbessern .
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