enzymes.bio

Catalase(過氧化氫酶)主要應用:食品、紡織、廢水與生物製程中的過氧化氫去除

Enzymes.bio 研究團隊 · 紐西蘭威靈頓 · June 21, 2026

⇩ 下載 PDF
現貨供應 — 線上訂購 1 公斤裝:購買 Catalase →

Catalase(過氧化氫酶;catalase 中文常譯為「觸媒酶」或「過氧化氫酶」)是一類能將過氧化氫(H₂O₂)分解為水與氧氣的抗氧化酵素,常用於需要快速降低殘留 H₂O₂ 的食品加工、紡織染整、廢水處理與酵素級聯反應。其核心價值不是「添加抗氧化概念」,而是在溫和條件下把具氧化性的 H₂O₂ 轉化為較易處理的產物,降低對發酵菌、染料、風味與後段製程的干擾。Enzymes.bio 線上供應 Catalase 產品,採 1 kg 單位銷售,CoA 與 SDS 會隨訂單一併提供;Enzymes.bio 的角色是商業供應商,而非製造商或檢測實驗室 。

Catalase 是什麼:定義、反應與生物學角色

Catalase(CAT,EC 1.11.1.6)廣泛存在於有氧生物中,包括動物、植物與許多微生物;在細胞內,它通常與過氧化體、細胞質或特定抗氧化防禦系統相關,負責清除代謝或外界壓力產生的 H₂O₂。H₂O₂ 本身不是自由基,但可參與氧化壓力反應,並在金屬離子存在下衍生更具反應性的氧化物種,因此 catalase 被視為細胞對抗 reactive oxygen species(ROS)的重要防線之一 [1]

Catalase 的總反應式可簡化為:2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂。此反應的工程意義很直接:若製程中使用過氧化氫進行漂白、殺菌、氧化處理或由其他酵素反應副產 H₂O₂,catalase 可把殘留過氧化物快速轉為水與氧氣,減少化學還原劑或大量沖洗的依賴 [2]

在結構上,許多典型 catalase 屬於含 heme 的多聚體酵素;使用者常搜尋 catalase molecular weight 或 catalase分子量,是因為分子大小、亞基組成與來源會影響穩定性、擴散、固定化與配方設計。不過,實際產品的分子型態與來源需以該批產品隨附文件為準,不宜僅依教科書中的典型分子量推估所有商用品的行為 [3]

催化機制:為什麼 Catalase 適合處理殘留 H₂O₂

Catalase 的反應不是單純「吸附」過氧化氫,而是透過活性中心進行氧化還原循環。第一分子 H₂O₂ 會把酵素活性中心氧化成高氧化態中間體,第二分子 H₂O₂ 再將中間體還原回原狀,同時生成氧氣與水;因此 catalase 在反應過程中可連續處理多個 H₂O₂ 分子 [2]

過氧化氫酶會透過可再生的酵素中間體,將兩個過氧化氫分子分解成兩個水分子和一個氧分子。
Figure 1. 過氧化氫酶會透過可再生的酵素中間體,將兩個過氧化氫分子分解成兩個水分子和一個氧分子。

這種機制使 catalase 特別適合「短時間降低 H₂O₂ 濃度」的場景,例如乳品或液態食品經過氧化氫處理後的殘留去除、紡織漂白後進入染色前的 peroxide killing,以及葡萄糖氧化酶(glucose oxidase)反應後的過氧化氫控制。與直接加入化學還原劑相比,catalase 的反應產物較單純,對許多食品與生物製程更容易整合 [4]

需要注意的是,catalase 並非在任何條件下都保持相同行為。極端 pH、高溫、長時間暴露於高氧化壓力、某些界面活性劑、抑制物或金屬環境,都可能造成構形變化或活性下降;相關研究顯示,pH 與溫度穩定性是評估 catalase 應用時的重要變因,而不是可忽略的背景條件 [5]

Catalase pH、溫度與穩定性的實務意義

搜尋 catalase ph 的使用者通常關心兩個問題:第一,酵素在什麼 pH 範圍較能發揮作用;第二,製程的酸鹼值是否會讓 catalase 太快失活。不同來源、配方與固定化狀態的 catalase 會有差異,但整體而言,接近中性到弱鹼性的條件常較有利於許多 catalase 的活性與穩定性;強酸、強鹼或快速 pH 變動則可能提高失活風險 [6]

溫度方面,較高溫通常可提高反應速率,但也可能加速蛋白質變性,因此在工業現場不能只追求「越熱越快」。若製程本身包含熱處理、漂白後熱液、或需要長時間循環反應,catalase 的熱穩定性與接觸時間就會影響實際效果;研究也指出,添加物或共溶質可能改變 catalase 在環境壓力下的構形穩定性 [7]

固定化是提升穩定性與可回收性的常見研究方向。文獻中已有將 catalase 固定於中空二氧化矽奈米球、蛋殼膜、塑膠奈米珠或多孔材料上的報告,目標是讓酵素保持可動性、減少失活、改善重複使用或提高在特殊環境中的操作穩定性;這些研究說明固定化的技術潛力,但不代表所有商用 catalase 產品都具備相同固定化型態 [8]

殘留的過氧化氫在完成其預定製程步驟後仍可能保持活性,並干擾下游材料、酵素、微生物或放流水中的生物作用。
Figure 2. 殘留的過氧化氫在完成其預定製程步驟後仍可能保持活性,並干擾下游材料、酵素、微生物或放流水中的生物作用。

主要應用一:食品與飲料加工中的過氧化氫控制

在食品工業中,H₂O₂ 可用於特定殺菌、表面處理或氧化控制流程,但殘留 H₂O₂ 可能抑制乳酸菌、酵母或其他有益微生物,也可能引發風味、色澤或營養成分的氧化問題。Catalase 的應用重點在於處理「已完成其功能但不應留在後段製程中的過氧化氫」,因此常被歸類為加工輔助性酵素,而不是提供營養或醫療功效的成分 [4]

乳品加工是常被討論的場景。若前段使用 H₂O₂ 進行抑菌或處理,後段發酵、凝乳或風味形成可能受到殘留氧化劑影響;catalase 可協助降低 H₂O₂ 對發酵菌與產品感官品質的干擾。近期關於乳品酵素固定化的綜述也將多酵素系統、可回收酵素與溫和加工列為食品製程開發的方向之一 [9]

在 glucose oxidase 與 catalase 的多酵素系統中,glucose oxidase 會消耗葡萄糖並生成 H₂O₂,而 catalase 可進一步分解 H₂O₂,避免其累積造成氧化壓力或抑制下游生物反應。多酵素共固定化研究顯示,兩種酵素的空間配置、載體孔徑與操作條件會影響整體級聯效率,這也是食品、生物感測與生物轉化應用關注的重點 [10]

主要應用二:紡織染整的 peroxide killer

在紡織加工中,棉、混紡或其他纖維常以 H₂O₂ 進行漂白,以改善白度與後續染色一致性。然而,漂白完成後若殘留過氧化氫,可能氧化染料、干擾染著、造成色差或影響重現性。Catalase 在此類流程中常被稱為 peroxide killer,重點是把漂白後不再需要的 H₂O₂ 快速移除,而不是改變纖維本身的染色機理 [11]

過氧化氫酶的工業應用主要集中在食品與配料加工、葡萄糖氧化酶系統、紡織、廢水處理及生物製程工作流程中的過氧化物控制。
Figure 3. 過氧化氫酶的工業應用主要集中在食品與配料加工、葡萄糖氧化酶系統、紡織、廢水處理及生物製程工作流程中的過氧化物控制。

與大量熱水沖洗或化學還原中和相比,catalase 處理通常被視為較溫和、較容易與連續式流程整合的選項。其潛在效益包括縮短漂白後處理時間、降低沖洗負荷、減少還原劑使用,以及改善進入染色浴前的過氧化物殘留控制;不過,具體節水、節能或色差改善幅度仍取決於布種、漂白條件、設備混合效率與生產線管理 [2]

紡織體系也提醒使用者,catalase 的效果會受基質影響。染整液中可能存在鹼、螯合劑、界面活性劑、穩定劑、金屬離子與染料前處理助劑,這些共存物可能改變酵素表面環境或促進失活;因此,catalase 在紡織應用中的價值不只是「能分解 H₂O₂」,還包括能否在實際浴液條件下維持足夠表現 [12]

主要應用三:廢水、環境與化學製程

含 H₂O₂ 的廢水或製程液若直接進入後段生物處理,可能抑制微生物群落或干擾氧化還原平衡。Catalase 可作為降低殘留過氧化物的生物催化工具,把 H₂O₂ 轉化為水與氧氣,減少使用亞硫酸鹽、硫代硫酸鹽或其他化學還原劑可能帶來的副產物與鹽負荷 [11]

環境應用也推動了「類 catalase 奈米酵素」與固定化 catalase 的研究。金屬有機框架、碳點、金屬摻雜材料或其他 nanozyme 系統被設計成具有 catalase-like activity,以提升酸性、熱或污染物環境中的穩定性;這些材料可提供工程靈感,但其法規定位、食品相容性與製程可接受性仍與天然酵素不同 [13]

在化學與生物轉化流程中,H₂O₂ 有時是必要氧化劑,有時則是副產物或抑制物。Catalase 可在反應完成後扮演「終止過氧化物反應」的角色,也可與其他酵素形成級聯反應,避免 H₂O₂ 累積造成目標酵素失活;不過,若系統需要 H₂O₂ 作為底物,過早加入 catalase 反而可能降低目標轉化率 [14]

在葡萄糖氧化酶系統中,過氧化氫酶透過分解葡萄糖轉化過程中產生的過氧化氫,作為過氧化物的清除機制。
Figure 4. 在葡萄糖氧化酶系統中,過氧化氫酶透過分解葡萄糖轉化過程中產生的過氧化氫,作為過氧化物的清除機制。

Catalase test 中文脈絡:微生物鑑別與工業酵素不是同一件事

許多人搜尋 catalase test、catalase test 中文、catalase test 原理或 catalase test原理,是因為 microbiology 中常用過氧化氫接觸菌落後是否產生氣泡,來判斷菌株是否具有 catalase 活性。其原理與工業 catalase 相同,都是 H₂O₂ 被分解後釋放 O₂;差異在於 catalase test 是鑑別菌種的實驗判讀,而本文討論的是外加酵素在加工流程中移除 H₂O₂ 的應用 [1]

在臨床或食品微生物學中,catalase-positive cocci 常用來區分某些革蘭氏陽性球菌群,例如葡萄球菌與鏈球菌的初步鑑別;搜尋 catalase test positive bacteria、catalase細菌、acinetobacter baumannii catalase 或 propionibacterium catalase,通常是在查菌株特徵,而不是在查工業酵素產品規格。這些術語有助理解 catalase 在微生物中的普遍性,但不能直接推論某個供應品的來源、純化程度或製程適配性 [15]

同樣地,catalase oxidase test 是微生物鑑別中常見的並列搜尋詞:oxidase test 偵測的是細胞色素氧化酶相關活性,catalase test 偵測的是 H₂O₂ 分解能力。兩者可共同協助菌種初步分類,但不應混同為同一種酵素反應,也不等同於工業 catalase 的品質評估 [1]

比較表:不同過氧化氫去除策略的定位

策略 主要作用方式 優點 主要限制 常見適用情境
Catalase 自由酵素 直接催化 H₂O₂ 分解為水與氧氣 反應快、產物單純、易導入液態流程 對 pH、溫度、抑制物與儲存條件敏感 食品處理液、漂白後浴液、發酵前過氧化物控制
固定化 catalase 將酵素連結或包埋於載體以提升可回收性或穩定性 可能改善重複使用與操作穩定性 載體成本、傳質限制與法規適用性需評估 連續式反應器、多酵素級聯、循環處理液 [16]
化學還原劑 以化學反應消耗 H₂O₂ 成本與操作方式熟悉 可能引入鹽類、副產物或影響產品品質 非食品敏感流程、特定廢水中和
類 catalase nanozyme 無機或複合材料模擬 catalase-like activity 在某些極端條件下可能更穩定 食品、生物與法規接受度需個案確認 感測、環境材料、研究型級聯反應 [17]

此比較表的重點是協助理解技術路徑,而非宣稱其中任何一種策略在所有條件下都最佳。對於需要乾淨反應產物、避免化學殘留或保護生物活性的製程,catalase 通常具有明確優勢;對於強酸、高溫、含大量抑制物或需要長期重複使用的流程,固定化或材料化策略則可能是研究與工程開發方向 [11]

過氧化氫酶不同於被動靜置、稀釋、加熱和化學中和,因為它能特異性地將過氧化氫轉化為水和氧氣。
Figure 5. 過氧化氫酶不同於被動靜置、稀釋、加熱和化學中和,因為它能特異性地將過氧化氫轉化為水和氧氣。

安定化、固定化與配方研究的啟示

Catalase 固定化研究之所以活躍,是因為自由酵素雖然反應效率高,但在工業環境中會面臨剪切、熱、pH、氧化劑暴露與界面吸附等壓力。綜述指出,固定化方法可透過吸附、共價鍵結、包埋或交聯等方式改善酵素可操作性,但也可能犧牲部分可及性或造成傳質限制 [2]

例如,catalase@hollow silica nanosphere 的研究目標是在固定化與保留分子可動性之間取得平衡,避免酵素被過度剛性限制而降低催化表現。這類研究顯示,固定化成功與否不只取決於「有沒有固定住」,還取決於載體孔道、酵素構形、底物擴散與微環境 pH 等因素 [8]

蛋殼膜等天然廢棄載體也被研究用於 catalase immobilization,顯示低成本、生物來源材料在酵素固定化上的潛力。對企業而言,這類文獻的意義在於理解未來可能的低碳載體與循環材料方向,而不是把研究型載體直接等同於市售自由酵素的標準型態 [16]

抑制物與相容性:為什麼同一種 Catalase 在不同基質中表現不同

Catalase 的活性中心與蛋白質表面會受到周遭化學環境影響。某些陰離子、界面活性劑、有機小分子或藥物分子可能與蛋白質發生交互作用,改變構形穩定性、底物通道或 heme 周邊環境;因此,製程液中的「非目標成分」有時才是決定 catalase 表現的關鍵 [18]

在過氧化氫酶測試和工業液流中可見的起泡,代表過氧化氫分解時釋放出的氧氣。
Figure 6. 在過氧化氫酶測試和工業液流中可見的起泡,代表過氧化氫分解時釋放出的氧氣。

磷酸鹽等緩衝成分在酵素體系中很常見,但研究顯示,陰離子對固定化酵素穩定性的影響會因酵素種類、固定化方法與失活條件而不同。這提醒使用者,不同緩衝系統未必只是調 pH 的背景材料,也可能改變酵素在載體表面的微環境 [12]

H₂O₂ 本身也可能造成酵素壓力。雖然 catalase 的功能就是處理過氧化氫,但在高氧化負荷、長時間接觸或不利 pH/溫度下,蛋白質仍可能逐步失活;這也是為什麼實際流程通常會同時考慮初始 H₂O₂ 濃度、混合效率、接觸時間與反應終點,而不只看是否添加 catalase [5]

品質、安全與供應資訊

Enzymes.bio 供應的 Catalase 以 1 kg 單位在線上銷售,適合企業依既有流程進行原料導入、庫存與製程安排;CoA 與 SDS 會隨訂單一併提供,以便使用者進行內部文件留存、收貨核對與安全管理。此處的 CoA 與 SDS 是訂單文件,不代表 Enzymes.bio 為製造商或第三方實驗室 。

酵素類產品在操作上應注意粉塵、氣溶膠與皮膚或眼睛接觸風險,尤其乾粉或濃縮酵素可能具有吸入致敏的職業衛生疑慮。實務上應依 SDS、所在地職業安全衛生規範與廠內標準作業程序,使用適當個人防護、通風與避免揚塵的投料方式 。

若 catalase 用於食品、飲料、化妝品、飼料或其他受法規管理的最終產品,合規性需依使用地區、終端用途、標示規範與加工助劑定位判斷。Catalase 的科學功能明確,但法規可用性與產品宣稱邊界並不只由酵素名稱決定 [9]

過氧化氫酶的活性與耐久性取決於周圍的製程環境,包括接觸條件,以及酵素是游離狀態還是固定化狀態。
Figure 7. 過氧化氫酶的活性與耐久性取決於周圍的製程環境,包括接觸條件,以及酵素是游離狀態還是固定化狀態。

決策重點:Catalase 適合解決什麼問題

Catalase 最適合的問題,是「製程中已有或會產生 H₂O₂,而後段不希望 H₂O₂ 繼續存在」。這包括食品加工中避免發酵菌被氧化壓力抑制、紡織染整中避免漂白殘留影響染色、廢水處理中降低過氧化物對生物處理的衝擊,以及多酵素級聯中避免 H₂O₂ 造成目標酵素失活 [10]

它不適合被包裝成泛用健康成分或直接治療性抗氧化劑宣稱。雖然 catalase 在人體與生物系統中具有重要抗氧化功能,研究也探討其在疾病、藥物交互作用或奈米載體中的可能性,但外加 catalase 的體內傳遞、穩定性與臨床有效性是另一個問題,不能直接由工業去除 H₂O₂ 的能力推導 [18]

對企業使用者而言,最有價值的判斷不是「catalase 是否有效」——其分解 H₂O₂ 的反應已有充分科學基礎——而是它在特定基質、溫度、pH、共存化學物與時間窗口中是否能達到目標殘留控制。當流程的主要瓶頸是過氧化氫殘留,且希望以較溫和、產物單純的方式處理,Catalase 通常是值得納入製程設計的酵素選項 [11]

線上訂購 Catalase

以 1 kg 單位販售,現貨供應,可立即出貨。請直接於我們的線上商店下單並付款,我們將為您處理訂單。每筆訂單皆附分析證明書與安全資料表。

購買 Catalase →

參考文獻

依首次引用順序編號。所有來源皆為開放取用資料,並於發布時確認可連線;正文中的引用編號會連結至此。

  1. Catalase. Ebsco.
  2. Grigoras, A. (2017). Catalase immobilization—A review. Biochemical Engineering Journal, 117, 1-20.
  3. Çıkrıkçı, K., & Gençer, N. (2024). Single-Step Purification of Catalase Enzyme From Human Blood Erythrocytes Using Affinity Chromatography Technique. BioMed Research International, 2024.
  4. Czyżewska, K., & Trusek, A. (2018). Encapsulated catalase from Serratia genus for H2O2 decomposition in food applications. Polish Journal of Chemical Technology, 20, 39 - 43.
  5. Hromić-Jahjefendić, A. (2022). Testing temperature and pH stability of the catalase enzyme in the presence of inhibitors. Periodicals of Engineering and Natural Sciences (PEN).
  6. Iram, F., Aiman, A., Vijh, D., Shahid, M., Choudhir, G., Khan, T., Alam, D., … et al. (2025). Unraveling the catalase dynamics: Biophysical and computational insights into co-solutes driven stabilization under extreme pH conditions.. International Journal of Biological Macromolecules, 140467 .
  7. Zeyadi, M. (2021). Effect of organic additives on storage stability of camel liver catalase against environmental conditions. Main group chemistry (Print), 21, 225 - 231.
  8. Du, Y., Zhao, L., Geng, Z., Huo, Z., Li, H., Shen, X., Peng, X., … et al. (2024). Construction of catalase@hollow silica nanosphere: Catalase with immobilized but not rigid state for improving catalytic performances.. International Journal of Biological Macromolecules, 130381 .
  9. Khan, M. U., Farid, A., Liu, S., Zhen, L., Alahmad, K., Chen, Z., & Kong, L. (2025). Innovative approaches for enzyme immobilization in milk processing: advancements and industrial applications. Critical reviews in food science and nutrition, 65, 6751 - 6770.
  10. Galaz, T., Ottone, C., Rodríguez-Núñez, K., & Bernal, C. (2024). Evaluation of the operational conditions of the glucose oxidase and catalase multienzymatic system through enzyme co-immobilization on amino hierarchical porous silica.. Carbohydrate Research, 538, 109096 .
  11. Abdalbagemohammedabdalsadeg, S., Xiao, B., Ma, X., Li, Y., Wei, J., Moosavi-Movahedi, A., Yousefi, R., … et al. (2024). Catalase immobilization: Current knowledge, key insights, applications, and future prospects - A review.. International Journal of Biological Macromolecules, 133941 .
  12. Kornecki, J. F., Carballares, D., Morellon-Sterling, R., Siar, E., Kashefi, S., Chafiaa, M., Arana-Peña, S., … et al. (2020). Influence of phosphate anions on the stability of immobilized enzymes. Effect of enzyme nature, immobilization protocol and inactivation conditions. Process Biochemistry, 95, 288-296.
  13. Yousaf, A., Imran, M., Warsi, M. F., Alsafari, I. A., Khan, F. A., Parra-Saldívar, R., Gutiérrez-Soto, G., … et al. (2025). Nanomaterials as a new frontier platform: metal-doped and hybrid carbon dots as enzyme mimics for environmental applications. Frontiers in Materials.
  14. Yang, Z., Dong, X., Wang, Z., & Sun, Y. (2025). A catalase-like nanozyme of high activity and stability in acidic solutions for enzyme immobilization and chemoenzymatic cascade conversion of glucose to gluconic acid.. Food Chemistry, 482, 144140 .
  15. Pmc10915913. PubMed Central.
  16. Işık, C. (2022). USE OF NATURAL WASTE CARRIER IN ENZYME IMMOBILIZATION: CATALASE IMMOBILIZATION ONTO EGGSHELL MEMBRANE. Mugla Journal of Science and Technology.
  17. Wang, Y., Tian, S., Chen, S., Li, M., & Tang, D. (2025). S-Modified MOF Nanozyme Cascade System with Multi-Enzyme Activity for Dual-Mode Antibiotic Assay.. Analytical Chemistry.
  18. Vasović, T., Radibratović, M., Spasic, D., Minic, S., Miljević, Č., Gligorijević, N., & Nikolic, M. R. (2026). Catalase Specifically Binds Antipsychotic Clozapine: Experimental and In Silico Insights into Interactions, Complex Stability, and Dose-Dependent Enzyme Activity Modulation. Molecules, 31.