작동 메커니즘

키모신은 아스파르트산 프로테아제라고도 알려진 산성 프로테아제 계열에 속한다. 이 효소의 촉매 활성은 활성 중심에 위치한 두 개의 아스파르트산 잔기—하나가 이온화된 상태이고 다른 하나가 양성자화된 상태—에 의해 촉진되어 특정 펩타이드 결합 절단을 가능하게 한다.

우유 응고 과정은 크게 두 단계로 진행됩니다:

1. 첫 번째 단계에서 효소는 카제인 분자 105–106번 위치에 있는 페닐알라닌과 메티오닌 사이의 펩타이드 결합을 선택적으로 가수분해하여 파라카제인과 수용성 물질을 생성한다.
   글리코마크로펩타이드.
2. 두 번째 단계에서는 총 카제인의 약 85%가 구조적 변형을 겪은 후, 칼슘 이온이 카제인 미셀 간의 분자간 결합을 촉진하여 다음과 같은 구조를 형성하게 됩니다.
   단단하게 응고된 커드.

이러한 표적 작용 방식은 우유 단백질이 안정된 콜로이드 계통에서 구조화된 겔 네트워크로 전환되도록 하여 예측 가능한 커드 경도, 향상된 공정 효율성 및 안정적인 커드-유청 분리를 지원합니다.